6、动态系统中的稳态与平衡态解析

动态系统中的稳态与平衡态解析

1. 封闭动态系统中的酶动力学

在生物技术领域，早期利用酵母发酵酒精和制作面包的实践，促使数学在分子生物学中最早的应用之一便是研究这些过程的速率，尤其是酶促反应的动力学。

当研究酶促反应速率与底物浓度的关系时，会发现一个显著现象：反应速率并非随底物浓度无限增加，而是在底物浓度足够高时趋近于一个有限的恒定速度。这一现象是在非平衡条件下观察到的，因为产物浓度在持续增加。

1913 年，Michaelis 和 Menten 提出了酶动力学模型：
[E + S \underset{k_{-1}}{\stackrel{k_1}{\rightleftharpoons}} ES \stackrel{k_2}{\longrightarrow} E + P]
其中，([E])、([S])、([ES]) 和 ([P]) 分别代表酶、底物、酶 - 底物复合物和产物的浓度。他们提出了稳态近似的概念，即 (\frac{d[ES]}{dt} \approx 0)。

直到 1943 年，Chance 通过研究辣根过氧化物酶水解过氧化氢的反应，为这一假设提供了令人信服的实验证据。他选择该反应的原因有二：一是酶 - 底物复合物可通过光谱法识别，能利用光谱仪在快速（毫秒级）时间尺度上精确测量其动态；二是该复合物在有氧气受体（如无色孔雀绿染料）存在时会迅速分解。

Michaelis - Menten 方程的推导可通过以下三个步骤完成：
1. 稳态近似 ：
根据质量作用定律，(\frac{d[ES]}{dt} = k_1[E][S] - (k_2 + k_{-1})[ES]