13、单底物酶反应动力学：关键常数解析

单底物酶反应动力学：关键常数解析

1. 稳态酶动力学核心方程

在酶动力学研究中，经过一系列推导，最终得到了一个与 Henri、Michaelis 和 Menten 最初描述的表达式非常相似的公式：
[v = \frac{V_{max}[S]}{K_m + [S]} = \frac{V_{max}}{1 + \frac{K_m}{[S]}}]
这个公式是稳态酶动力学的核心表达式，尽管它与 Henri 以及 Michaelis 和 Menten 推导的平衡表达式有所不同，但它仍然被普遍称为 Michaelis - Menten 或 Henri - Michaelis - Menten 方程。

在对 (K_m) 的定义中，我们将一级速率常数（(k_{-1}) 和 (k_2)，单位为时间的倒数）与二级速率常数（(k_1)，单位为摩尔浓度的倒数与时间的倒数）进行组合，使得得到的 (K_m) 单位为摩尔浓度，与底物浓度 ([S]) 的单位一致。如果我们设置实验系统，使底物浓度恰好等于 (K_m)，上述方程将简化为：
[v = \frac{V_{max}[S]}{[S] + [S]} = \frac{V_{max}}{2}]
这为我们提供了 (K_m) 的一个实际定义：(K_m) 是使反应速度达到在饱和底物条件下获得的最大速度一半时的底物浓度。(K_m) 值在文献中常被称为米氏常数。

将稳态动力学方程与快速平衡处理方程进行比较，我们发现除了在稳态处理中用 (K_m) 替代 (K_s) 外，两个方程是相同的。因此，很容易将这些术语混淆，并将 (K_m) 视为 ES 复合物的热力学解离常数。然而，即使在最简单的反应方案中，这两个常数也并不总是相等的。(K_s