8、酶结构与蛋白 - 配体结合平衡解析

酶结构与蛋白 - 配体结合平衡解析

酶的结构组成

酶的活性位点是催化反应的关键区域，它由一个特定的腔或口袋构成，底物分子会结合到这个口袋中，从而启动酶促反应。口袋内部排列着来自蛋白质的具有化学反应活性的基团，这些基团的空间结构与结合分子的结构存在精确的立体化学关系。

在蛋白质的结构中，存在一些常见的超二级结构，如螺旋束、β - 桶和β - α - β 环。这些结构是由二级结构元素以特定方式组合而成的。

许多蛋白质还具有离散的结构域，这些结构域是由多肽链折叠形成的紧凑区域，它们通过较为灵活的链段相互连接。例如，许多细胞膜受体至少需要三个不同的结构域才能发挥作用：
1. 细胞外配体结合结构域：用于与细胞外的配体结合。
2. 跨膜结构域：将蛋白质锚定在细胞膜内。
3. 细胞内结构域：是蛋白质 - 蛋白质相互作用的位点。

同样，许多酶也由离散的结构域组成。比如，前列腺素合酶的晶体结构显示，其折叠的酶单体包含三个不同的结构域：
- β - 折叠结构域：作为与另一个酶分子二聚化的界面。
- 膜结合的α - 螺旋结构域：将酶锚定在生物膜上。
- 膜外球状结构域：包含酶的活性位点，是酶的催化单元。

亚基与四级结构

并非所有蛋白质都以单个折叠的多肽链形式发挥作用。许多情况下，蛋白质的生物活性需要两个或更多折叠的多肽链结合形成功能分子，这些多肽链被称为亚基。亚基可以是相同多肽链的多个拷贝（同源多聚体），也可以是不同的多肽链（异源多聚体）。亚基之间的结合可以通过非共价力（如氢键、盐桥和疏水相互作用）以及共价二硫键来稳定。

自然界中有许多多亚基酶的例子，如下表所