6、氨基酸的化学性质及其在蛋白质中的作用

氨基酸的化学性质及其在蛋白质中的作用

氨基酸是构成蛋白质的基本单位，了解氨基酸的化学性质对于理解蛋白质的结构和功能至关重要。本文将详细介绍氨基酸的各种化学性质，包括疏水性、氢键形成、盐桥形成、酸碱性质、阳离子和金属结合、阴离子和聚阴离子结合、共价键形成以及空间位阻等方面。

1. 天然氨基酸的基本信息

自然界中存在 20 种天然氨基酸，它们的侧链结构各不相同，这决定了它们在化学和物理性质上的差异。除甘氨酸外，其他天然氨基酸的α - 碳原子是手性中心，存在 L 和 D 两种对映体形式，而天然蛋白质仅由 L - 对映体的氨基酸组成。

在蛋白质或肽中，大多数氨基酸的带电氨基和羧基通过肽键形成而被中和，此时剩余的氨基酸结构被称为蛋白质或肽的氨基酸残基。因此，蛋白质中不同氨基酸的化学和物理差异主要取决于其侧链的特性。

侧链的化学结构从简单的取代基（如甘氨酸中的质子）到复杂的双环系统（如色氨酸中的双环系统）不等，这些不同的化学结构赋予了蛋白质中氨基酸截然不同的化学活性。

2. 氨基酸侧链的性质

2.1 疏水性

一些氨基酸（如缬氨酸、亮氨酸、丙氨酸等）完全由烃类组成，在极性溶剂（如水）中溶剂化这些非极性氨基酸在热力学上是不利的。当疏水分子溶解在极性溶剂中时，它们倾向于聚集在一起，以减少暴露于溶剂的表面积，这种现象称为疏水吸引。

蛋白质中氨基酸与水的排斥力为蛋白质折叠成三维结构提供了强大的驱动力，使非极性氨基酸被隔离在蛋白质内部，即疏水核心中。疏水氨基酸还有助于稳定酶结合口袋中非极性底物分子的结合。

氨基酸的疏水性通过其在混合溶剂系统中分配到极性溶剂的倾向来衡量。例如，将