40、酶催化中的协同性：模型、影响与非别构酶的特殊情况

酶催化中的协同性：模型、影响与非别构酶的特殊情况

1. 协同性模型

在酶催化领域，协同性是一个关键概念，它描述了配体与酶结合时的相互作用方式。目前主要有两种模型来解释这种协同性：Koshland简单顺序相互作用模型和MWC模型（即协同转变或对称模型）。

1.1 Koshland简单顺序相互作用模型

该模型假设每次配体与酶活性位点结合时，都会伴随着较大的构象变化，而这种构象转变会影响酶对下一个配体分子的亲和力。

• 二聚体酶情况 ：对于具有两个底物结合位点且表现出正协同性的别构酶，第一个底物分子的解离常数为$K’$。当一个底物结合位点被占据时，第二个位点的解离常数会被因子$a$（正协同性时$a < 1$）修正。其整体速度方程为：
  [v = \frac{V_{max}(\frac{[S]}{K’} + \frac{[S]^2}{aK’^2})}{1 + \frac{2[S]}{K’} + \frac{[S]^2}{aK’^2}}]
• 四聚体酶情况 ：当扩展到四聚体酶时，第一个底物分子的结合会使其他三个结合位点的解离常数被因子$a$修正；第二个底物分子结合后，剩下两个空位的解离常数会进一步被因子$b$修正为$abK’$；第三个底物分子结合时，最后一个空位的解离常数会被因子$c$修正为$abcK’$。考虑所有这些因素和占据权重因子，整体反应速度方程为：
  [v = \frac{V_{max}(\frac{[S]}{K’} + \frac{3[S]^2}{aK’^2} + \frac{3[S]^3}{a^2bK’^3} + \frac{