蛋白质结构域的概念_生化第一波——蛋白质的结构与功能

本文介绍了蛋白质的结构和功能,包括氨基酸的组成、蛋白质的一级结构、二级至四级结构,以及模序和结构域的概念。此外,还讨论了蛋白质的变性、复性、分子伴侣的作用,强调了蛋白质结构与其功能的密切关系。
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本期带来的是生化第一章的要点汇总,由小编按照大纲整理,点赞+在看+收藏三连来一波?

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d24f2a54e638da8b6b2ac3b46f2e707c.gif     第一章 蛋白质的结构与功能要点汇总      f3e0739b25556eca63908eb49c8f76e1.gif

一、氨基酸的结构和性质

1. 组成蛋白质的元素主要为C、H、O、N和S。有些蛋白质还含有少量P和金属元素

2. 蛋白质的平均含氮量为16%,1/0.16=6.25,计算含氮量需要注意换算

3. 组成人体蛋白质的氨基酸除甘氨酸外都是L-а-氨基酸,共20种, 分为非极性疏水性氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸五类

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L-氨基酸通式

4. 氨基酸的两性解离及等电点

(1)两性解离:

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(2)等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点

5. 氮白质在280nm的紫外吸收的性质主要因为蛋白质含有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸

二、肽键、肽链、寡肽、多肽、生物活性肽和蛋白质一级结构的概念

1. 肽键:一分子氨基酸的α-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的共价键(—CO—NH—)

2. 肽链:由多个氨基酸相互连接形成的含有多个肽键的一条链状结构

3. 寡肽:由2-20个氨基酸连成的肽

4. 多肽:由20-50个氨基酸连成的肽

5. 生物活性肽:蛋白质中20种天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性,环形结构的不同肽类的总称,是源于蛋白质的多功能化合物

6. 蛋白质的一级结构:蛋白质中氨基酸数目、排列顺序及共价连接

三、蛋白质的空间结构包括:蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构

1. 蛋白质二、三、四级结构的概念、亚基及维系二、三、四级结构的力

(1)二级结构:蛋白质分子中多肽链骨架中原子的局部空间排列,不涉及氨基酸残基侧链的构象

(2)三级结构:具有二级结构的蛋白质的一条多肽链再进一步盘曲或折叠形成的具有一定规律的三维空间结构,即一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布

(3)四级结构:蛋白质分子中各亚基的空间排布 及亚基接触部位的布局和相互作用

(4)亚基:蛋白质分子含有二条或多条多肽链,  每一条多肽链都有完整的三级结构

(5)维系蛋白质的二级结构、三级结构和四级结构的力:

1)二级结构——肽键,少数有二硫键、氢键

2)三级结构——疏水作用(最主要)、氢键、离子键(盐键)、范德华力、二硫键(次要)

3)四级结构——疏水作用(最主要)、氢键、离子键(盐键)

2. 蛋白质的二级结构包括а-螺旋、ß-折叠、ß-转角和无规卷曲四种

а-螺旋结构特点:

1)以肽键平面为单位,以α-碳原子为 转折盘旋形成右手螺旋;

2)每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(360o),螺距为0.54nm,肽键平面与中心轴平行;

3)相邻两螺圈之间借肽键中的-CO和-NH形成许多链内氢键(氢键的方向与中心轴大致平行,是稳定螺旋的主要作用力);

4)主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部

四、蛋白质的模序和结构域的概念

1. 模体(模序):蛋白质中具有特定空间结构和特定功能的结构成分,是具有特殊功能的超二级结构

超二级结构:在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近,彼此相互作用,形成规则的二级结构聚合体

2. 结构域:三级结构层次上的局部折叠区,分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域,并各行其功能

五、分子伴侣的概念及在蛋白质正确折叠中的作用

1. 蛋白质变性和复性,蛋白质凝固和沉淀

(1)变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质中维系其空间结构的次级键(甚至二硫键)断裂,使其空间结构遭受破坏,造成其理化性质的改变和生物活性的丧失

(2)复性:变性蛋白质的一级结构未被破坏,有些蛋白质在发生轻微变性后,可因去除变性因素而恢复活性

(3)凝固:蛋白质被强酸或者强碱变性后,仍能溶于强酸或者强碱溶液中

(4)沉淀:蛋白质从溶液中析出

(5)变性不改变蛋白质的一级结构,盐析可逆,变性却不可逆;变性蛋白质不一定沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性;变性蛋白质容易发生沉淀,凝固的蛋白质已经变性,并且不再发生溶解

六、蛋白质结构与功能的关系

1. 蛋白质一级结构是空间构象的基础

2. 分子病:蛋白质一级结构发生改变则影响其正常空间结构,由此引起的疾病称为分子病

3. 蛋白质空间构象与功能有着密切的关系,空间结构改变,其生物学性质也发生改变,效应剂影响蛋白质的空间构象从而改变蛋白质生物学活性的作用称为变构效应(别构效应)。

七、蛋白质的理化性质及常用蛋白质分离纯化技术的原理

1. 蛋白质是大分子物质,具有胶体的性质,在溶液中可形成水化膜和双电层,用盐析的方法可破坏水化膜使蛋白质从溶液中析出

2. 根据蛋白质分子的性质可用透析和凝胶过滤的方法分离蛋白质

3. 根据蛋白质颗粒表面带电荷状态,可用离子交换层析和电泳的方法分离纯化。纯化的蛋白质可进行结构分析。蛋白质的一级结构分析,一般采用Edman降解法。也可利用表达蛋白质的基因序列来推演蛋白质的氨基酸序列

4. 蛋白质空间构象的分析,主要应用蛋白质晶体的X射线衍射方法或二维核磁共振技术等

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