支原体最新研究进展（2022年3月）

【1】Nature：揭示支原体病原体悄悄越过人体免疫防线新机制

2018年11月28日报道，在一项新的研究中，瑞典斯德哥尔摩大学、卡罗琳斯卡研究所、澳大利亚国立大学和德国马克斯普朗克化学能转换研究所的研究人员发现支原体病原体以一种独特的可能保护它们免受我们的免疫反应的方式制造DNA。这一结果可能提供新的途径来对抗利用这种策略的支原体病原体。相关研究结果发表在2018年11月15日的Nature期刊上，论文标题为“Metal-free ribonucleotide reduction powered by a DOPA radical in Mycoplasma pathogens”。论文通讯作者为斯德哥尔摩大学生物化学与生物物理系教授Martin Högbom。

论文共同第一作者、斯德哥尔摩大学生物化学与生物物理系研究生Vivek Srinivas说，“我们在支原体中发现了一个不需要金属离子的RNR蛋白家族。” 在这项新的研究中，这些研究人员证实这种类型的RNR不是使用金属离子，而是使用经过修饰的氨基酸自由基---3,4-二羟基苯丙氨酸（3,4-dihydroxyphenylalanine, DOPA）自由基---来引发化学反应。自由基是具有奇数电子的分子，这使得它们具有很强的反应性。 使用这组新的RNR的许多细菌是侵入呼吸道和生殖道中粘膜表面的支原体病原体。进化出这种特殊的产生DNA构成单元的方法就使得这些细菌在缺乏金属离子的情形下也能够存活下来和进行增殖。

原文：doi:10.1038/s41586-018-0653-6.

【2】PNAS：肺炎支原体毒素蛋白3D结构

2015年4月9日报道，近日，刊登在国际杂志Proceedings of the National Academy of Sciences上的一篇研究论文中，来自德克萨斯大学健康科学中心的研究人员通过研究揭示了肺炎支原体细胞毒素的分子结构，肺炎支原体是一种感染机体肺部的广泛存在的高度传染的细菌。

研究者Joel B. Baseman表示，我们清楚这种毒素的作用原理，但却并不清楚其3D结构，而本文中对其结构的解析则向我们展示了该毒素蛋白的分子架构，对于后期开发有效的药物或疫苗来帮助中和该毒素的有害作用提供了新的线索；CARDS毒素结构为我们呈现了一幅较为清晰的蛋白机器图谱，这为研究者理解引发机体和哮喘症等疾病相关的肺部损伤提供了一定的研究基础。

原文：doi:10.1073/pnas.1420308112

【3】J Biol Chem：揭示生殖器支原体RNase R修饰tRNA 3’端使其成熟的分子机制

2012-07-21报道，近日，来自佛罗里达州大西洋大学的研究者发现了细菌中的一种潜在的特殊机制，这或许为开发针对AIDS、软组织感染等疾病的新型抗生素提供新思路，相关研究论文刊登在了近日的国际杂志Journal of Biological Chemistry上。研究者Alluri表示，生殖器支原体使用了一种完全不同的核糖核酸酶RNase R来处理tRNA的3’端，RNase R可以修剪tRNA的3’端来使得tRNA具有正常功能。通过阻塞生殖器支原体RNase R的功能便可以组织其机体蛋白的产生以及杀死该微生物，因此RNase R可以作为新型的治疗生殖器支原体的疗法的新型靶点。

【4】PLoS One：医院儿科门诊空气中腺病毒和肺炎支原体含量研究

2012-03-22报道，台湾长庚大学新兴病毒感染研究中心的Kuo-Chien Tsao等人开展了一项有意义的研究，他们评估了位于北部台湾儿童医院门诊部门空气中的腺病毒和肺炎支原体的分布状况，籍此来为医院病原颗粒分布与人类感染可能性研究做好铺垫。相关研究发表与3月21日的美国《公共科学图书馆·综合》（PLoS ONE）上。

结果表明，含有腺病毒以及肺炎支原体的空气微粒在儿科公共区域中是最普遍的，而这些腺病毒和细菌颗粒与人类感染之间可能性的关系应该被深入研究。

原文：doi: 10.1371/journal.pone.0033974

【5】Biochem. J：王恩多等运动型支原体无编校结构域的LeuRS的催化机理获进展

2012-02-24报道，近日，国际著名杂志Biochemical Journal 在线刊登了了上海生科院生化与细胞所王恩多课题组的最新研究成果“A naturally occurring nonapeptide functionally compensates the CP1 domain of leucyl-tRNA synthetase to modulate aminoacylation activity”，文章中，研究者在运动型支原体无编校结构域的LeuRS的催化机理获得了进展。

王恩多研究组的谭敏博士和博士研究生闫卫等发现，MmLeuRS缺失了依赖tRNA的编校功能；MmLinker对MmLeuRS的氨基酰化活力致关重要，它可以功能性地代偿其它物种LeuRS的CP1在氨基酰化反应中的作用。来自大肠杆菌的LeuRS的CP1（EcCP1）可以在MmLeuRS中代替MmLinker发挥作用，EcCP1融合进MmLeuRS可赋予MmLeuRS转移后编校活力来维持催化反应的专一性。通过无CP1的MmLeuRS的研究发现：LeuRS的转移前编校活力是在合成氨基酰-tRNA的结构域进行的。

该论文为aaRS的模块融合进化假说提供了直接的证据，同时也为LeuRS转移前编校的分子机制的研究提供了线索。

原文：doi:10.1042/BJ20111925

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